Wissenschaftler entdecken natürliche Moleküle, die die Bildung von Alzheimer-Proteinablagerungen stoppen

Bei Erkrankungen wie Alzheimer können diese dynamischen Strukturen jedoch gefährlich werden und zu faserartigen Fibrillen verhärten, die die inneren Abläufe der Neuronen stören. Diese Transformation untergräbt kritische Funktionen, einschließlich der Stabilisierung , die lebenswichtige Ladung durch die Zellen transportieren.

Die Herausforderung bestand darin, einen Weg zu finden, diesen schädlichen Wandel zu stoppen, ohne die normale Aktivität der Tröpfchen zu unterbinden. Biophysiker der University at Buffalo berichten Lösung, die ein natürlich vorkommendes kleines Molekül beinhaltet, das bereits in Zellen vorhanden ist.

In einer in Nature Communications veröffentlichten Studie fanden sie heraus, dass das Metabolit L-Arginin die Stabilität öpfchen verbessert. Es hilft, ihre Umwandlung in Fibrillen zu verhindern, während ihre Fähigkeit erhalten bleibt, Mikrotubuli zu stabilisieren und aufzubauen.

L-Arginin stabilisiert Tropfen und verhindert Fibrillen

L-Arginin stabilisiert Tropfen und verhindert Fibrillen Die Ergebnisse liefern einen Beweis des Prinzips für die Identifizierung kleiner Moleküle, die die Fibrillenbildung blockieren können, ohne die Tropfenfunktion zu beeinträchtigen.

„Diese Ergebnisse zeigen, dass die Bildung trennbare Prozesse sind und dass einer verhindert werden kann, ohne den anderen zu stören“, sagt die korrespondierende Autorin der Studie, Priya Banerjee, PhD, Professorin im UB Department of Physics. Banerjee forscht an Tropfen aus Proteinen, RNA und DNA.

Diese Strukturen, bekannt als biomolekulare Kondensate, sind für die normale Zellaktivität lebenswichtig, können aber bei vielen neurodegenerativen Erkrankungen und Krebs anormal verhalten. Ein Protein, Tau, bildet Tropfen, die sich langsam in Fibrillen namens Amyloide umwandeln können.

Diese Tau-Fibrillen sind ein Kennzeichen der

Diese Tau-Fibrillen sind ein Kennzeichen der Alzheimer-Krankheit. Im Gegensatz zu Amyloid-beta-Plaques, die außerhalb der Neuronen anreichern, akkumulieren Tau-Fibrillen innerhalb der Neuronen.

Tau-Protein und Oberflächen-Fibrilwachstum In dieser Studie verwendete Banerjes Team eine bottom-up-Bioengineering-Methode mit einer entwickelten Form , um zu replizieren, wie diese flüssigen Tropfen entstehen und allmählich zu Fibrillen werden.

Ihr Modell zeigte, dass die Fibrillen an der Oberfläche der Tropfen beginnen zu entstehen und nicht durch die gesamte Struktur.

Das bedeutet, dass das Innere des

„Das bedeutet, dass das Innere des Tropfens während der Fibrillenbildung flüssig und funktional bleibt, sodass es möglich ist, den Tropfen intakt zu halten, indem man einfach die Fibrillenbildung an der Oberfläche blockiert“, sagt der Erstautor, Tharun Selvam Mahendran, ein PhD-Student im Labor.

Potenzielle Wege für Alzheimer-Therapien Die Forscher führten dann L-Arginin, das bekannt dafür ist, Protein-Verklumpungen zu reduzieren, in ihr System ein. Die Tropfen blieben länger flüssig, die Fibrillenbildung nahm ab und die Tropfen setzten die Assemblierung.

„Gesunde Zellen nutzen möglicherweise bereits kleine Moleküle wie dieses L-Arginin, um die Tropfen zu stabilisieren und zu verhindern, dass sie etwas Giftiges sind“, sagt Banerjee.

Moleküle wie L-Arginin könnten daher helfen,

„Moleküle wie L-Arginin könnten daher helfen, Bemühungen zur Entwicklung , die die Fibrillenbildung bei Alzheimer ins Visier nehmen.“ Referenz: „Decoupling phase separation and fibrillization preserves activity of biomolecular condensates“ , Anurag Singh, Sukanya Srinivasan, Christian M.

Jennings, Christian Neureuter, Bhargavi H. Gindra, Sapun H.

Parekh und Priya R. Banerjee, 16.

Februar 2026, Nature Communications.

Februar 2026, Nature Communications. DOI: 10.1038/s41467-026-69244-z Die Arbeit wurde , der National Science Foundation, dem St.

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